Immunoglobuliner betegnes som en spesiell type globulære proteiner med en kompleks struktur. De produseres av levende systemet som en sekundær spesifikk immunrespons ved kontakt med et antigen av en fremmedpartikkel eller en organisme. Immunoglobuliner er også kjent som antistoffer som er spesifikke proteiner produsert som svar på et antigen. De viktigste fem klassene av antistoffer er - Immunoglobulin (Ig) A, G, M, E, D. Immunoglobulin A (IgA / IGG) er en sekretorisk immunoglobulin tilstede i slimhinnene, bestående av en J-kjede og et sekretorisk polypeptid som deltar i sekretoriske funksjonen. Immunoglobulin G (IgG / IGG) er primært involvert i å virke mot utenlandske patogener som inkluderer bakterier og virus. De nøkkelforskjell mellom IGA og IGG er tilstedeværelsen og fraværet av det sekretoriske polypeptid. IGA har et sekretorisk polypeptid for å lette sekresjon via mukosale overflater, mens IGG ikke har en sekretorisk funksjon, således er J-kjeden fraværende.
1. Oversikt og nøkkelforskjell
2. Hva er IGA
3. Hva er IGG
4. Likheter mellom IGA og IGG
5. Side ved side-sammenligning - IGA vs IGG i tabellform
6. Sammendrag
IGA er en type immunoglobulin som har en sekretorisk funksjon. Derfor kan IGA hovedsakelig finnes i sekreter inkludert spytt og morsmelk. Omtrent 50% av proteinblandingen i kolostrum er IGA. Det er også utskilt av mucosal lagene i mage-tarmkanalen og luftveiene. Dette gir en beskyttende mekanisme mot patogener som kommer inn i tarmen eller til luftveiene.
Figur 01: Struktur av IGA
Det er to hovedunderklasser av IGA; IGA 1 og IGA2. IGA1 ha et lengre hengselområde og har et ekstra duplisert sett med aminosyrer i sin struktur. Denne langstrakte hengselregionen øker følsomheten til IGA1 til bakterielle proteaser. Derfor er det til stede mest i serum. IgA2 er sammensatt av et kortere hengselområde, og mangler aminosyre-duplikatstrukturen. Derfor har den ikke økt sensitivitet for protease. IGA2 er til stede hovedsakelig i de slimete utskillende membranene.
IGA danner en dimerstruktur som er karakteristisk for denne typen immunglobulin. Monomerene er forbundet med en struktur kjent som J-kjeden. J-kjeden er koblet til dimerstrukturen via disulfidbindinger. Et polypeptid er assosiert med dimerstrukturen som virker som sekretorisk polypeptidkomponent av IGA. Hovedfunksjonen til IGA er å beskytte slimhinnene fra eksterne toksiner og kjemikalier som bakterielle og virale toksiner. IGA deltar i en nøytraliserende reaksjon for å nøytralisere toksinproduktene.
IGG er den vanligste typen immunglobulin som er tilstede i systemet. Det er også den viktigste formen for sirkulatorisk immunoglobulin i kroppen. IGG er den eneste form for immunoglobulin som kan krysse moderkaken og nå fosteret. IGG består av fire polypeptidkjeder; 2 tunge kjeder og 2 lette kjeder som er koblet sammen av interkjede disulfidbindinger. Hver tungkjede består av et N-terminalt variabelt domene (VH) og tre konstante domener (CH1, CH2, CH3), med et ytterligere "hengselområde" mellom CH og CH2. Hver lette kjede består av et N-terminal variabelt domene (VL) og et konstant domene (CL). Den lette kjeden er forbundet med VH- og CHl-domenene for å danne en Fab-arm ("Fab" = fragment-antigenbindende), og V-regionene interagerer for å danne det antigenbindende område. Videre inneholder IGG også en svært konsentrert region som består av en glykosylert aminosyre ved 297th stilling.
Figur 02: Generell struktur av IGG
IGG har fire hovedunderklasser, nemlig IgG1, IGG2, IGG3 og IGG4. IgG1 er den mest omfattende underklasse. Det er den umiddelbare antistoffresponsen som produseres i kroppen ved en infeksjon av et bakterielt eller et viralt middel. IgG2 produseres hovedsakelig som svar på bakterielle kapsulære antigener. Disse antistoffene reagerer på karbohydratbaserte antigener. Det kan også virke mot virus som har karbohydratbaserte antigener. IgG3 er et pro-inflammatorisk antistoff som generelt produseres som svar på en virusinfeksjon. IgG3 er det viktigste antistoffet som produseres som respons på blodgruppen antigener. IGG4-antistoffer produseres som svar på langvarige infeksjoner.
IGA vs IGG | |
IGA er et antistoff som er tilstede i sekreter og slimhinner og virker mot bakterielle og virale patogener. | IGG er et antistoff produsert som en sekundær immunmekanisme involvert i å bekjempe patogene virus- og bakteriestammer. |
Fordeling | |
IGA er i slimhinner og kroppssekretjoner som spytt og brystmelk. | IGG er i alle intra og ekstra vaskulært vev. |
Sammensetningen av Heavy Chain | |
IGA har Alpha tungkjede. | IGG har Gamma tungkjede. |
Konsentrasjon i serum | |
I serum er IGA-konsentrasjonen 0,6 - 3 mg / ml. | I serum er IGG-konsentrasjonen 6 - 13 mg / ml. |
J Kjede | |
Present i IGA. | Fraværende i IGG. |
Sekretorisk polypeptid | |
Present i IGA. | Fraværende i IGG. |
Evne til å krysse moderkaken | |
IGA kan ikke krysse moderkaken. | IGG kan krysse moderkaken. |
Både IGA og IGG produseres i kroppen som en sekundær immunrespons. De er spesifikke antistoffer som virker ved binding til et bestemt antigen. Hovedforskjellen mellom de to immunoglobuliner er basert på sekresjonsfunksjonen. IGA er tilstede er sekretoriske væsker og i slimhinneavdempende membraner, mens IGG er det mest omfattende immunoglobulinet i serumet. Begge har muligheten til å kjempe mot mikrobielle patogener. Dette er forskjellen mellom IGA og IGG.
Du kan laste ned PDF-versjonen av denne artikkelen og bruke den til off-line formål som per sitatnotat. Vennligst last ned PDF-versjon her Forskjellen mellom IGA og IGG
1.Schroeder, Harry W, og Lisa Cavacini. "Immunoglobulins struktur og funksjon." Journal of allergy and clinical immunology, U.S. National Library of Medicine, Feb. 2010. Tilgjengelig her
2.Woof, J M, og M W Russell. "Struktur og funksjonsforhold i IgA." Nature News, Nature Publishing Group, 21 september 2011. Tilgjengelig her
3.Janeway, Charles A og Jr. "Strukturen av et typisk antistoffmolekyl." Immunobiologi: Immunsystemet i helse og sykdom. 5. utgave., U.S. National Library of Medicine, 1. januar 1970. Tilgjengelig her
1.Dimerisk IgA skjematisk 01. ' Av McortNGHH - Eget arbeid, (CC BY-SA 4,0) via Commons Wikimedia
2.Anatomi av en IgG 'Av w: Bruker: AJVincelli, Public Domain via Commons Wikimedia