Forskjellen mellom substrat og aktivt nettsted
Share
De nøkkelforskjell mellom substrat og aktivt sted er det substrat er en kjemisk forbindelse som kan gjennomgå en kjemisk reaksjon, mens det aktive stedet er en spesifikk region på et enzym.
Enzymer er biologiske katalysatorer. Dette er proteiner som kan redusere aktiveringsenergien til en kjemisk reaksjon for å redusere energibarrieren av den reaksjonen. Derfor kan det øke frekvensen av en reaksjon. Reaksanten av reaksjonen hvori enzymer involverer, er "substratet". Dette substratet binder med enzymets aktive sted. Reaksjonene finner sted der. Til slutt løser det produktene av reaksjonen.
INNHOLD
1. Oversikt og nøkkelforskjell
2. Hva er substrat
3. Hva er Active Site
4. Side ved side-sammenligning - Substrate vs Active Site i Tabular Form
5. Sammendrag
Hva er substrat?
Substratet er reaktanten av en reaksjon som gjennomgår en kjemisk forandring for å gi reaksjonsprodukter. Vi observerer endringene av denne forbindelsen for å bestemme reaksjonshastigheten. Enzymerne virker på denne forbindelsen i katalytiske reaksjoner. Når det er et enkelt substratmolekyl, binder det med enzymet videre til enzymets aktive sted. Deretter dannes et enzym-substratkompleks. Deretter gjennomgår den kjemiske reaksjonen. Til slutt konverterer det til produktene. Disse produktene slippes deretter fra det aktive stedet. Men hvis det er mer enn ett substrat, vil de binde seg med det aktive stedet i en bestemt rekkefølge. Da reagerer de sammen for å gi sluttproduktene.
Figur 01: Reaksjoner på enzymer
Hvis substratet gir fargede produkter på slutten, sier vi at substratet er "kromogent". Tilsvarende, hvis det gir opphav til et fluorescerende produkt, sier vi at det er "fluorogen". Selv om enzymer, de fleste ganger, er substratspesifikke, kan noen enzymer reagere med et bredt spekter av substrater.
Hva er Active Site?
Det aktive stedet for et enzym er regionen der et substrat binder med enzymet før det gjennomgår en kjemisk reaksjon. Denne regionen har to viktige steder; bindingssted og katalytisk sted. Bindingsstedet har rester som reaktantene midlertidig kan binde seg til. Videre har det rester som kan katalysere den kjemiske reaksjonen. Derfor er det det katalytiske stedet. Videre er denne regionen av enzymet svært liten sammenlignet med hele volumet av enzymet. Vanligvis består det aktive stedet av tre til fire aminosyrer.
Figur 02: Aktivt sted for et enzym
Aktive områder er spesifikke for substrater. Det betyr at hvert aktivt nettsted har en bestemt form som passer til et bestemt substrat. Arrangementet av aminosyrene i denne regionen bestemmer denne spesifisiteten. Noen ganger binder enzymer med noen kofaktorer som et hjelpemiddel for deres katalytiske funksjon. Produktene av kjemisk reaksjon kommer ut fra aktive steder.
Hva er forskjellen mellom substrat og aktivt nettsted?
Et substrat er reaktanten av en reaksjon som gjennomgår en kjemisk forandring for å gi reaksjonsprodukter. Denne forbindelsen blir omdannet til produkter. Videre er det en kjemisk forbindelse som virker som reaktanten av en kjemisk reaksjon. Det aktive stedet for et enzym er regionen der et substrat binder med enzymet før det gjennomgår en kjemisk reaksjon. Denne regionen konverterer substrater til produkter med lavere reaksjonshastighet. Enda viktigere er at det er en region som består av tre til fire aminosyrer der en kjemisk reaksjon kan finne sted.
Sammendrag - Substrate vs Active Site
Substrat og aktivt sted er to termer som vi bruker om katalytiske reaksjoner som involverer enzymer som katalysator. Forskjellen mellom substrat og aktivt sted er at substratet er en kjemisk forbindelse som kan gjennomgå en kjemisk reaksjon, mens det aktive stedet er en spesifikk region på et enzym.
Henvisning:
1. "Substrate (Kjemi)." Wikipedia, Wikimedia Foundation, 10. juli 2018. Tilgjengelig her
2. "Aktivt nettsted". Wikipedia, Wikimedia Foundation, 10. juli 2018. Tilgjengelig her
Bilde Courtesy:
1. "Enzym-substratbindende" Ved ImranKhan1992 - Eget arbeid, (CC0) via Commons Wikimedia
2.'Enzyme structure'By Thomas Shafee - Eget arbeid, (CC BY 4,0) via Commons Wikimedia
