Forskjellen mellom IgG og IgM

Hovedforskjell - IgG vs IgM

Proteinene i immunsystemet som binder til de fremmede stoffers antigener er kjent som immunoglobuliner (Ig) eller antistoffer. De produseres for å bekjempe patogener som bakterier, virus og parasitter. Hovedfunksjonen til Ig er å lette ødeleggelsen av utenlandske patogener. IgG og IgM er to klasser av immunoglobuliner. De hovedforskjell mellom IgG og IgM er det IgG representerer sent stadium respons på en sykdom mens IgM produseres umiddelbart etter eksponeringen mot et bestemt antigen. IgG kan finnes i hele kroppen, hovedsakelig i kroppsvæsker mens IgM er funnet i blod og lymf. IgGer etablerer et langsiktig respons på et bestemt antigen, som gir langvarig immunitet. Imidlertid etablerer IgMer et kortsiktig respons.

Nøkkelområder dekket

1. Hva er IgG
- Definisjon, struktur, funksjon i immunsystemet
2. Hva er IgM
- Definisjon, struktur, funksjon i immunsystemet
3. Hva er likhetene mellom IgG og IgM
- Oversikt over vanlige funksjoner
4. Hva er forskjellen mellom IgG og IgM
- Sammenligning av nøkkelforskjeller

Nøkkelbetingelser: Adaptiv immunitet, agglutinering, antigen, komplementaktivering, IgG, IgM, immunoglobuliner

Hva er IgG

IgG refererer til en klasse av immunoglobuliner som består av den mest omfattende typen antistoffer som sirkulerer i blodet. IgG er en monomer overveiende i serum. Det er den mest omfattende type immunoglobuliner som utgjør om lag 75% av de totale immunglobuliner. IgG er hovedsakelig ansvarlig for beskyttelse av nyfødte i den første måneden av fødselen, da de kan krysse moderens placenta og nå barnet. Hos voksne finnes IgG i blod, lymf, peritonealvæske og cerebrospinalvæske. Produksjonen av IgG forekommer som en forsinket respons, men spesifikt til et bestemt antigen. Imidlertid forblir de i kroppen i lengre perioder. IgG er viktige i passiv immunisering på grunn av lang levetid av IgG i serum. Utenlandske antistoffer injiseres i kroppen under passiv immunisering som vaksiner. Anatomien til IgG er vist i Figur 1.

Figur 1: IgG

De fire IgG-underklassene er IgG1, IgG2, IgG3 og IgG4. IgG1 er den viktigste underklasse av IgGer. IgG3 har den høyeste muligheten for komplementaktivering. Både IgG1 og IgG3 har den høyeste affiniteten til antigener.

Hva er IgM

IgM refererer til en klasse av immunoglobuliner sammensatt av en pentamerstruktur som inkluderer de primære antistoffene som frigjøres tidlig i immunresponsen. Den opptar 10% av serumimmunoglobulininnholdet. IgM er det mest effektive komplementbindende immunoglobulinet. Det uttrykkes også på plasmamembranen av B-cellene som en monomer. I pentamerstrukturen består hver monomer enhet av to lette kjeder og to tunge kjeder. Strukturen av IgM er vist i figur 2.

Figur 2: IgM

IgM er ansvarlig for agglutinering og cytosoliske reaksjoner som de er de første fremvoksende antistoffene under en adaptiv immunrespons. De er hovedsakelig funnet i blod og lymf.

Likheter mellom IgG og IgM

IgG og IgM er to klasser av immunglobuliner produsert som svar på fremmede antigener.
Både IgG og IgM er en del av det adaptive immunsystemet i kroppen.
Både IgG og IgM gir beskyttelse mot patogener.
De forhøyede nivåene av både IgG og IgM kan være tegn på infeksjon eller vaksinasjon.

Forskjellen mellom IgG og IgM

Definisjon

IgG: IgG refererer til en klasse av immunoglobuliner som inneholder den mest omfattende typen antistoffer som sirkulerer i blodet.

IgM: IgM refererer til en klasse av immunoglobuliner sammensatt av en pentamerstruktur som inkluderer de primære antistoffene som slippes tidlig i immunresponsen.

Navn

IgG: IgG refererer til immunoglobulinet G.

IgM: IgM refererer til immunoglobulinet M.

Type scenen

IgG: IgG er produsert i siste fase av immunresponsen.

IgM: IgM er produsert i de tidlige stadier av immunresponsen.

subklasser

IgG: De fire underklassen av IgG er IgG1, IgG2, IgG3 og IgG4.

IgM: IgMer mangler underklasser.

Immunoglobulins størrelse

IgG: IgG er mindre enn IgM (150 kDa).

IgM: IgM er større i størrelse (970 kDa).

Struktur

IgG: IgG er en monomer.

IgM: IgM er en pentamer.

Antall antigenbindingssteder

IgG: IgG består av to antigenbindingssteder.

IgM: IgM består av ti antigenbindingssteder.

abundancy

IgG: IgG er den mest omfattende type immunoglobulin.

IgM: IgM er mindre rikelig enn IgG.

Reis gjennom Placenta

IgG: IgG kan reise gjennom moderkaken fra mor til barn.

IgM: IgM kan ikke reise gjennom moderkaken.

plassering

IgG: IgG er funnet i alle kroppsvæsker.

IgM: IgM er funnet i blod og lymf.

Levetid

IgG: IgG er langvarige immunglobuliner.

IgM: IgM er midlertidige antistoffer og erstattes av IgG.

Type beskyttelse

IgG: IgG gir beskyttelse mot bakterielle og virale infeksjoner.

IgM: IgMer gir beskyttelse mot nytilkomne patogener i kroppen.

rolle

IgG: IgG binder seg til epitoper, aktiverer komplementsystemet siden de kommer senere under den adaptive immunresponsen.

IgM: IgMene er ansvarlige for agglutinering og cytosoliske reaksjoner siden de er de første fremvoksende antistoffene under den adaptive immunresponsen.

Konklusjon

IgG og IgM er to klasser av immunoglobuliner. Både IgG og IgM produseres som respons på den adaptive immunresponsen. De binder seg til en spesifikk epitop på patogene antigener. IgG er produsert i de tidlige stadiene av immunresponsen mens IgM produseres i de senere stadier av immunresponsen. IgG er hovedsakelig involvert i aktivering av immunsystemet mens IgM er involvert i agglutinasjons- og cytosoliske reaksjoner. Derfor er hovedforskjellen mellom IgG og IgM strukturen og funksjonen til hver klasse av immunoglobuliner under en immunrespons.

Henvisning:

1. "Immunoglobulin IgG Class." Thermo Fisher Scientific, tilgjengelig her.
2. "IgM-antistoffoversikt." Genescript, tilgjengelig her.

Bilde Courtesy:

1. "Anatomi av en IgG" Av w: Bruker: AJVincelli - Laget av Wikipedia w: Bruker: AJVincelli ved hjelp av PowerPoint 2013 og flere offentlige referanse kilder., Public Domain) via Commons Wikimedia
2. "IgM-ordningen" (CC BY-SA 2.5) via Commons Wikimedia

Vitenskap