Forskjellen mellom hemoglobin og myoglobin
Share
Hovedforskjell - Hemoglobin vs Myoglobin
Hemoglobin og myoglobin er to typer globinproteiner som tjener som oksygenbindende proteiner. Begge proteiner er i stand til å øke mengden oppløst oksygen i biologiske væsker av vertebrater, så vel som hos enkelte hvirvelløse dyr. Organiske proteser med lignende egenskaper er involvert i bindingen av oksygen i begge proteiner. Men 3-D orienteringen i rommet eller stereoisomerismen av hemoglobin og myoglobin er forskjellig. På grunn av denne forskjellen er mengden oksygen som kan binde med hver av proteinmolekylene også forskjellig. Hemoglobin er i stand til å binde seg tett med oksygen mens myoglobin er ikke i stand til å binde seg tett med oksygen. Denne forskjellen mellom hemoglobin og myoglobin gir opphav til deres forskjellige funksjoner; hemoglobin finnes i blodstrømmen, og transporterer oksygen fra lungene til resten av kroppen samtidig som myoglobin er funnet i muskelen og frigjør nødvendig oksygen.
Nøkkelområder dekket
1. Hva er hemoglobin
- Definisjon, struktur og sammensetning, funksjon
2. Hva er Myoglobin
- Definisjon, struktur og sammensetning, funksjon
3. Likheter mellom hemoglobin og myoglobin
- Skissere likhetene
4. Hva er forskjellen mellom hemoglobin og myoglobin
- Sammenligning av nøkkelforskjeller
Nøkkelbetingelser: Hemoglobin, Myoglobin, Oksygen, Haem, Proteiner, Globinprotein, Blod
Hva er hemoglobin
Hemoglobin er et multi-underenhet globulært protein med en kvaternær struktur. Den er sammensatt av to a og to p-underenheter anordnet i en tetrahedral struktur. Hemoglobin er et jernholdig metalloprotein. Hvert av de fire globulære proteinunderenhetene er assosiert med ikke-protein, protese haemgruppe, som binder med ett oksygenmolekyl. Produksjonen av hemoglobin forekommer i benmargen. Globinproteiner syntetiseres av ribozomer i cytosolen. Haem-delen er syntetisert i mitokondriene. Et ladet jernatom holdes i porfyrinringen ved kovalent binding av jern med fire nitrogenatomer i samme plan. Disse N-atomene tilhører imidazolringen av F8-histidinresten i hver av de fire globin-underenheter. I hemoglobin finnes jern som Fe2+, Gir den røde farge til røde blodceller.
Mennesker har tre hemoglobintyper: hemoglobin A, hemoglobin A2 og hemoglobin F. Hemoglobin A er den vanlige typen hemoglobin, som er kodet av HBA1, HBA2, og HBB gener. De fire underenheter av hemoglobin A består av to a og to p-underenheter (a2β2). Hemoglobin A2 og hemoglobin F er sjeldne og består av to a og to 5 underenheter og henholdsvis to a og to y-underenheter. Hos spedbarn er hemoglobintypen Hb F (a2γ2).
Siden hemoglobinmolekylet består av fire underenheter, kan det bindes med fire oksygenmolekyler. Dermed er hemoglobin funnet i de røde blodcellene, som oksygenbærer i blodet. På grunn av tilstedeværelsen av fire underenheter i strukturen, øker bindingen av oksygen ettersom det første oksygenmolekylet binder seg til den første hemgruppen. Denne prosessen er identifisert som kooperativ binding av oksygen. Hemoglobin utgjør 96% av tørrvekten til en rød blodcelle. Noen av karbondioksidet er også bundet til hemoglobin for transport fra vev til lunger. 80% av karbondioksidet transporteres via plasma. Strukturen av hemoglobin er vist i Figur 1.
Figur 1: Hemoglobinkonstruksjon
Funksjon av hemoglobin
Hva er Myoglobin
Myoglobin er oksygenbindende protein i muskelceller i vertebrater, noe som gir en tydelig rød eller mørk grå farge til musklene. Det er utelukkende uttrykt i skjelettmuskler og hjerte muskler. Myoglobin utgjør 5-10% av cytoplasmatiske proteiner i muskelceller. Siden aminosyren endringer i polynukleotidkjeden av hemoglobin og myoglobin er konservative, har både hemoglobin og myoglobin en lignende struktur. I tillegg er myoglobin en monomer, komponering av en enkelt polynukleotidkjede, sammensatt av en enkelt hemgruppe. Derfor er det i stand til å bindes med et enkelt oksygenmolekyl. Dermed forekommer ingen kooperativ binding av oksygen i myoglobin. Men bindingsaffiniteten til myoglobin er høy i forhold til den for hemoglobin. Som et resultat tjener myoglobin som oksygenoppbevarende protein i muskler. Myoglobin frigjør oksygen når musklene fungerer. 3-D-struktur av hemoglobin er vist i figur 2.
Figur 2: Myoglobin
Likheter mellom hemoglobin og myoglobin
- Både hemoglobin og myoglobin er oksygenbindende globulære proteiner.
- Begge inneholder oksygenbindende heme som deres protesegruppe.
- Både hemoglobin og myoglobin gir den røde fargen til henholdsvis blod og muskler.
Forskjellen mellom hemoglobin og myoglobin
Definisjon
hemoglobin: Hemoglobin er et rødt protein som er ansvarlig for å transportere oksygen i blodet av vertebrater.
myoglobin: Myoglobin er et rødt protein med haem som bærer og lagrer oksygen i muskelcellene.
Molekylær vekt
hemoglobin: Molekylvekten til hemoglobin er 64 kDa.
myoglobin: Molekylvekten til hemoglobin er 16,7 kDa.
sammensetning
hemoglobin: Hemoglobin består av fire polypeptidkjeder.
myoglobin: Myoglobin består av en enkelt polypeptidkjede.
Kvartær struktur
hemoglobin: Hemoglobin er en tetramer sammensatt av to a og to p-underenheter.
myoglobin: Myoglobin er en monomer. Derfor mangler det en kvaternær struktur.
Antall oksygenmolekyler
hemoglobin: Hemoglobin binder med fire oksygenmolekyler.
myoglobin: Myoglobin binder bare med et enkelt oksygenmolekyl.
Kooperativ Binding
hemoglobin: Siden hemoglobin er en tetramer, utviser den kooperativ binding med oksygen.
myoglobin: Siden myoglobin er en monomer, viser den ikke kooperativ binding.
Affinity to Oxygen
hemoglobin: Hemoglobin har lav affinitet for å binde med oksygen.
myoglobin: Myoglobin har en høy affinitet til å binde med oksygen, som ikke er avhengig av oksygenkonsentrasjonen.
Bond med oksygen
hemoglobin: Hemoglobin er i stand til tett binding med oksygen.
myoglobin: Myoglobin er ikke i stand til tett binding med oksygen.
Hendelse
hemoglobin: Hemoglobin finnes i blodstrømmen.
myoglobin: Myoglobin finnes i musklene.
typer
hemoglobin: Hemoglobin A, hemoglobin A2 og hemoglobin F er typer hemoglobin hos mennesker.
myoglobin: En enkelt type myoglobin finnes i alle celler.
Funksjon
hemoglobin: Hemoglobin tar oksygen fra lungene og transporterer til resten av kroppen.
myoglobin: Myoglobin lagrer oksygen i muskelcellene og frigjør når det trengs.
Konklusjon
Hemoglobin og myoglobin er to oksygenbindende globulære proteiner hos vertebrater. Hemoglobin er en tetramer som binder sammen med fire oksygenmolekyler. Myoglobin er en monomer som består av en enkelt hemgruppe. Siden bindingsegenskapen til hemoglobin er høyere enn den for myoglobin, brukes hemoglobin som oksygentransporterende protein i blodet. Myoglobin brukes som oksygenoppbevarende protein i muskelceller. Affiniteten av bindende oksygen med myoglobin er høyere enn for hemoglobin. Hovedforskjellen mellom hemoglobin og myoglobin er i deres funksjon. Den funksjonelle forskjellen mellom hemoglobin og myoglobin oppstår på grunn av forskjellen på deres 3-D struktur.
Henvisning:
1. "Myoglobin." Hemoglobin og Myoglobin. N.p., n.d. Web. Tilgjengelig her. 5. juni 2017.
2. "Myoglobin." Encyclopædia Britannica. Encyclopædia Britannica, inc., N.d. Web. Tilgjengelig her. 5. juni 2017.
Bilde Courtesy:
1. "1904 Hemoglobin" Av OpenStax College - Anatomi og fysiologi, Connexions nettsted. 19. juni 2013. (CC BY 3.0) via Commons Wikimedia
2. "Myoglobin" Av → AzaToth - selvtillit basert på PDB-oppføring (Public Domain) via Commons Wikimedia
