Enzymer er biologiske katalysatorer som katalyserer biokjemiske reaksjoner som finner sted inne i cellen. Et enzym blir bare aktivt når cellen trenger å utføre den biokjemiske reaksjonen som katalyseres av det aktuelle enzymet. Apoenzyme og holoenzym er to tilstander av enzymer. De hovedforskjell mellom apoenzyme og holoenzyme er det apoenzyme er den katalytisk inaktive proteinkomponenten til enzymet, mens holoenzym er den katalytisk aktive formen av enzymet, som består av apoenzymet og kofaktoren. En kofaktor kan enten være en metallion eller et lite organisk molekyl. Kofaktorens hovedfunksjon er å binde seg med apoenzymets struktur for å bistå enzymets funksjon.
1. Hva er Apoenzyme
- Definisjon, fakta, aktivitet
2. Hva er Holoenzyme
- Definisjon, fakta, aktivitet
3. Hva er likhetene mellom Apoenzyme og Holoenzyme
- Oversikt over vanlige funksjoner
4. Hva er forskjellen mellom Apoenzyme og Holoenzyme
- Sammenligning av nøkkelforskjeller
Nøkkelbetingelser: Apoenzyme, koenzym, Cofactor, Conjugated Enzyme, Holoenzyme, Prosthetic Group
Apoenzyme er den inaktive formen av enzymet som aktiverer ved binding av en koaktor. Vanligvis er apoenzymer tilstede i konjugat (komplekse) enzymer. Enkle enzymer er en annen type enzymer som bare består av proteinkomponenten. Dannelsen av holoenzymet er vist i Figur 1.
Figur 1: Formasjon av Holoenzyme
En apoenzyme selv kan ikke katalysere en reaksjon uten kofaktor. Bare kombinasjonen av apoenzyme sammen med kofaktoren produserer det katalytisk aktive enzymet.
Holoenzyme refererer til apoenzymet sammen med kofaktoren som er fullstendig og katalytisk aktiv. En kofaktor kan enten være en metallion eller et lite organisk molekyl. De fleste metallioner er tett bundet til enzymet gjennom kovalent binding eller ikke-kovalent binding. De er kjent som protese grupper. Små organiske molekyler er kjent som koenzymer. Coenzymer kan enten være tett eller løst bundet til enzymet. Prostetiske grupper kan være Co, Cu, Mn, Mg, Fe, Ni, etc. ioner. Koenzym kan være NAD, NADP, FAD, biotin, folsyre etc. Cofaktorer bundet til succinat dehydrogenase enzymet er vist i figur 2.
Figur 2: Kofaktorer av sukkinat dehydrogenase
Noen eksempler på holoenzym er DNA-polymerase og RNA-polymerase. Disse enzymer består av multi-protein-underenheter. Dermed er de komplekse og komplekse. Bare holoenzymer kan katalysere en biokjemisk reaksjon.
apoenzyme: Holoenzyme refererer til apoenzymet sammen med kofaktoren som er fullstendig og katalytisk aktiv.
holoenzym: Apoenzyme refererer til den inaktive formen av enzymet som aktiverer ved binding av en koaktor.
apoenzyme: Apoenzyme er den inaktive formen av enzymet.
holoenzym: Holoenzyme er den katalytisk aktive formen av enzymet.
apoenzyme: Apoenzyme består av proteindelen av enzymet.
holoenzym: Holoenzyme består av apoenzymet og en eller flere kofaktorer.
apoenzyme: Apoenzymer er ufullstendige enzymer som er mindre komplekse.
holoenzym: Holoenzymer er komplekse og komplekse enzymer.
apoenzyme: De katalytiske bestanddelene av DNA-polymeraseenzym betraktes som apoenzymer.
holoenzym: Multi-underenhetskomplekset av DNA-polymerase betraktes som holoenzymet.
Apoenzyme og holoenzym er to tilstander av enzymer som katalyserer biokjemiske reaksjoner inne i cellen. Apoenzyme er proteinkomponenten i enzymet, som er inaktivt. Apoenzymet blir aktivt med bindingen av en eller flere kofaktorer. Den aktive formen av apoenzymet er kjent som holoenzymet. Hovedforskjellen mellom apoenzyme og holoenzym er strukturen og den katalytiske aktiviteten til hver tilstand av enzymet.
1. "Strukturell biokjemi / Enzym / Apoenzyme og Holoenzyme." Wikibooks, tilgjengelig her.
1. "Enzymer" Av Moniquepena - Eget arbeid (Public Domain) via Commons Wikimedia
2. "Succinat Dehydrogenase 1YQ3 Electron Carriers Labeled" Av Richard Wheeler (Zephyris) - Basert på FBB: 1YQ3. Merket versjon av en: Bilde: Succinat Dehydrogenase Electron Carriers Unlabeled.png (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia