Forskjellen mellom Alpha Helix og Beta Pleated Sheet

Hovedforskjell - Alfa Helix og Beta Plissert Ark

Alpha-helix- og beta-plater er to forskjellige sekundære strukturer av protein. Alfa-helix er en retthånds-spiral eller spiralkonformasjon av polypeptidkjeder. I alfa-helix donerer hver ryggrad N-H-gruppe et hydrogenbinding til ryggraden C = O-gruppen, som er plassert i fire rester tidligere. Her forekommer hydrogenbindinger innenfor en polypeptidkjede for å skape en spiralformet struktur. Beta ark består av beta-tråder koblet sidelengs av minst to eller tre ryggrad hydrogenbindinger; de danner et generelt vridd, plissert ark. I motsetning til alfa helixen, hydrogenbindinger i betablater danner mellom N-H-grupper i ryggraden i en streng og C = O-grupper i ryggraden i de tilstøtende strengene. Dette er hovedforskjell mellom Alpha Helix og Beta Plated Sheet.

Hva er en Alpha Helix

Proteiner består av polypeptidkjeder, og de er delt inn i flere kategorier som primær, sekundær, tertiær og kvaternær, avhengig av formen på en folding av polypeptidkjeden. a-helikser og beta-plissede ark er de to mest oppdagede sekundære strukturer av en polypeptidkjede.

Alfa-spiralformet struktur av proteiner dannes på grunn av hydrogenbinding mellom ryggradsmid- og karbonylgruppene. Dette er en høyrehendt spole, som vanligvis inneholder 4 til 40 aminosyrerester i polypeptidkjeden. Følgende figur illustrerer strukturen av alfa helix.

Hydrogenbindinger danner mellom en N-H-gruppe med en aminogruppe med en C = O-gruppe av en annen aminosyre, som er plassert i 4 rester tidligere. Disse hydrogenbindingene er avgjørende for å skape den alfa-spiralformede strukturen, og hver fullstendig helix har 3,6 amino rester.

Aminosyrer hvis R-grupper er for store (dvs. tryptofan, tyrosin) eller for liten (dvs. glycin) destabiliserer a-helikser. Prolin destabiliserer også α-helixer på grunn av sin uregelmessige geometri; dets R-gruppe binder tilbake til nitrogenet i amidgruppen, og forårsaker sterisk hindring. I tillegg hindrer mangelen på et hydrogen på Prolines nitrogen at det deltar i hydrogenbinding. Bortsett fra dette avhenger stabiliteten av alfa helix av dipolmomentet til hele helixen, som skyldes individuelle dipoler av C = O-grupper involvert i hydrogenbinding. Stabile a-helices slutter typisk med en ladet aminosyre for å nøytralisere dipolmomentet.

Et hemoglobinmolekyl, som har fire hemebindende underenheter, hver hovedsakelig utført av a-helikser.

Hva er Beta Pleated Sheet

Beta-plater er en annen type sekundær struktur av protein. Beta ark består av beta-tråder koblet sideværte av minst to eller tre ryggradsvannbindinger, som danner et generelt vridd, plissert ark. Vanligvis inneholder en beta-streng 3 til 10 aminosyrerester, og disse strengene er anordnet ved siden av andre beta-tråder mens de danner omfattende hydrogenbindingsnettverk. Her oppretter N-H-grupper i ryggraden i en streng hydrogenbindinger med C = O-gruppene i ryggraden i de tilstøtende strengene. To ender av peptidkjeden kan tilordnes N-terminalen og C-terminalen for å illustrere retningen. N-terminus indikerer en ende av peptidkjeden, hvor fri amingruppe er tilgjengelig. Tilsvarende representerer C-terminus den andre terminal av peptidkjeden, hvor fri karboksylgruppe er tilgjengelig.

Tilgrensende β-tråder kan danne hydrogenbindinger i antiparallelle, parallelle eller blandede arrangementer. I det anti-parallelle arrangementet er N-terminalen til ett stativ tilstøtende til C-terminalen til neste stativ. I et parallellarrangement er N-terminalen av tilstøtende tråder orientert i samme retning. Følgende figur illustrerer strukturen og hydrogenbindingsmønsteret for parallelle og anti-parallelle beta-tråder.

a) anti parallell
b) parallell

Forskjellen mellom Alpha Helix og Beta Pleated Sheet

Form

Alpha Helix:  Alpha Helix er en høyrehendt spolstangsstruktur.

Beta Plissert ark: Beta ark er en arklignende struktur.

dannelse

Alpha Helix: Hydrogenbindinger danner i polypeptidkjeden for å skape en spiralformet struktur.

Beta Plissert ark: Betablader dannes ved å knytte to eller flere beta-tråder av H-bindinger.

obligasjoner

Alpha Helix: Alfa-helix har n + 4 H-bindingsskjema. d.v.s. hydrogenbindinger danner mellom N-H-gruppe av en aminosyre med C = O-gruppe av en annen aminosyre, som er plassert i 4 rester tidligere.

Beta Plissert ark: Hydrogenbindinger dannes mellom de nærliggende N-H- og C = O-gruppene av tilstøtende peptidkjeder.

-R-gruppe

Alpha Helix: -R-grupper av aminosyrene er orientert utenfor helixen.

Beta Plissert ark: -R-grupper er rettet til både innsiden og utsiden av arket. 

Nummer

Alpha Helix: Dette kan være en enkelt kjede.

Beta Plissert ark: Dette kan ikke eksistere som en enkelt beta-streng; Det er må være to eller flere.

Type

Alpha Helix: Dette har bare en type.

Beta Plissert ark: Dette kan være parallelt, anti-parallelt eller blandet.

Kvaliteter

Alpha Helix: 100^o rotasjon, 3,6 rester per sving og 1,5 A^o stige fra ett alfa-karbon til det andre 

Beta Plissert ark: 3,5 A^o øke mellom rester

Aminosyre

Alpha Helix: Alfa-helix foretrekker aminosyre sidekjeder, som kan dekke og beskytte ryggraden H-bindinger i kjernen av helixen.
Beta Plissert ark: Den utvidede strukturen forlater maksimal plass fri for aminosyre sidekjeder. Derfor foretrekker aminosyrer med store voluminøse sidekjeder betongarkstruktur.

Preference 

Alpha Helix: Alfa-helix foretrekker Ala, Leu, Met, Phe, Glu, Gln, His, Lys, Arg-aminosyrer. 

Beta Plissert ark: Beta ark foretrekker Tyr, Trp, (Phe, Met), Ile, Val, Thr, Cys.

Bilde Courtesy:

"Alpha Helix Protein Structure" [Public Domain] via Commons Wikimedia

"Hempglobin molekyl" Ved Zephyris på engelskspråk Wikipedia (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia 

"Parellel og Antiparellell" av Fvasconcellos - Egentlig arbeid. Lagd av opplasteren på forespørsel fra Opabinia regalis., (Public Domain) via Commons Wikimedia