Forskjellen mellom polypeptid og protein

Polypeptider og proteiner er naturlige og essensielle organiske forbindelser av en celle. De er begge sammensatt av aminosyrer. Aminosyrer er naturlig forekommende forbindelser som knytter sammen for å danne peptider, polypeptider og proteiner. Hver aminosyre inneholder en amin (-NH₂) og en hydroksyl (-COOH) gruppe, så vel som en spesifikk sidekjede (R-gruppe). Sidekjeden gruppen varierer i størrelse, form, ladning og reaktivitet, og er derfor unik for hver aminosyre. Det finnes 20 typer monomere aminosyrer som er i stand til å knytte sammen i forskjellige kombinasjoner, og tilveiebringer dermed polypeptider og proteiner med høy diversitet.

Hva er et polypeptid?

Et polypeptid er en polymer med en definert sekvens av aminosyrer koblet sammen gjennom kovalente peptidbindinger. En peptidbinding er resultatet av en kondensasjonsreaksjon mellom to aminosyrer: karboksylgruppen av en aminosyre reagerer med aminogruppen i en tilstøtende aminosyre, frigjøre et molekyl vann (H₂O). Korte kjeder av aminosyrer koblet med peptidbindinger refereres til som peptider. Peptider dannes vanligvis med opptil 20-30 aminosyrer. Lengre kjeder av koblede aminosyrerester med en spesifikk sekvens kalles polypeptider. Polypeptider kan inneholde opptil 4000 rester. Polypeptider karakteriseres av et polypeptid-ryggrad dannet ved den repeterende sekvens av atomer i kjernen av den koblede aminosyre-kjeden. Bundet til polypeptid-ryggraden er aminosyrespesifikke sidekjeder, R-gruppen. Polypeptider kan brettes i en fast struktur som danner et protein. Et polypeptid utgjør derfor den lineære sekvens av aminosyrerester som danner den primære strukturen av et protein.

Hva er et protein?

Proteiner er strukturelt og funksjonelt komplekse molekyler. Betegnelsen protein brukes til å beskrive den tredimensjonale struktur dannet ved folding av ett eller flere polypeptider. Proteiner presenterer fire nivåer av strukturell organisering, med polypeptidet som den primære strukturen. Et protein har en sekundær struktur når polypeptidkjeder danner a helikser og p-ark. Protein tertiær strukturen utgjør den fulle tredimensjonale organisasjonen av en polypeptidkjede. Når mer enn en polypeptidkjede er involvert i proteinkomplekset, er proteinstrukturen betegnet som kvaternær. Sammenleggingen av polypeptidkjeder for å danne et protein er basert på mange svake ikke-kovalente bindinger som danner mellom forskjellige deler av en kjede eller til og med to eller flere polypeptidkjeder. De ikke-kovalente bindingene involverer atomer av polypeptid-ryggraden så vel som sidekjedene R-gruppen, og er av tre typer: hydrogenbindinger, ionbindinger og van der Waal-bindinger. Stort antall svake ikke-kovalente bindinger virker parallelt og deres styrke kombineres for å sikre stabiliteten av en foldet proteinstruktur. En understruktur av proteinorganisasjonen er proteindomenet. Den består av hvilken som helst del av en polypeptidkjede som kan foldes uavhengig til en stabil struktur. Hvert domen inneholder mellom 40 og 350 aminosyrer. Det minste proteinet presenterer et enkelt domene mens et stort protein kan inneholde opptil flere dusin domener. Hvert domenet i proteinet er vanligvis forbundet med en tydelig funksjon. De funksjonelle egenskapene til proteiner er i stor grad avhengig av deres struktur og form som gjør at de kan interagere fysisk med andre molekyler. Disse interaksjonene er alltid spesifikke og selektive. Hvert protein kan binde med dets ligandbindende steder med høy affinitet til en eller bare noen få molekyler kjent som ligander. Ligandbindingsstedet er et hulrom i proteinoverflaten dannet ved folding av polypeptidkjeden. Separate ligandbindingssteder i et protein kan binde seg til forskjellige ligander, regulere proteinfunksjonen, eller bidra til å flytte proteinet til et bestemt sted i cellen. Proteinfunksjonen er avhengig av strukturen. En endring i en aminosyre kan forstyrre sin form og forårsake tap av funksjon.

Forskjellen mellom polypeptid og protein

1. Definisjon av polypeptid og protein

Et polypeptid er en polymer dannet av en definert sekvens av aminosyrer koblet sammen gjennom kovalente peptidbindinger.

Et protein er et strukturelt og funksjonelt komplekst molekyl dannet ved folding av en eller mange polypeptidkjeder.

2. Strukturelle forskjeller i polypeptid og protein

Et polypeptid presenterer en enkel struktur og består av polypeptid-ryggraden dannet av den repeterende sekvens av atomer i kjernen av den koblede aminosyre-kjeden. Bundet til polypeptid-ryggraden er aminosyrespesifikke sidekjeder, R-gruppen

Et protein på den andre siden er et komplekst molekyl bestående av en eller flere polypeptidkjeder som foldes inn i sekundær, tertiær eller kvaternær struktur.

Proteinformen holdes stabil ved tre typer svake ikke-kovalente bindinger: hydrogenbindinger, ionbindinger og van der Waal-bindinger.

3. Funksjon av polypeptid og protein

Hovedfunksjonen til et polypeptid er den primære strukturen av mer komplekse proteiner. Polypeptider mangler den tredimensjonale strukturen som gjør at et protein kan binde seg til en ligand og være funksjonelt.

På den andre siden gjør den strukturelle kompleksiteten til et protein, dets stabile form med dens ligandbindende steder, det mulig å binde spesifikt og med høy affinitet til bestemte ligander, reguleres og delta i mange viktige cellulære metabolske veier.

Polypeptid versus Protein: Comparioson Table

Sammendrag av polypeptid vs. protein

Polypeptider og proteiner er naturlig forekommende og essensielle organiske forbindelser av en celle.

Mens aminosyrer er deres felles primære komponent, presenterer polypeptider og proteiner store strukturelle og funksjonelle forskjeller:

1. Et polypeptid er en enkel polymer av aminosyrer koblet med kovalente peptidbindinger, mens et protein er et komplekst molekyl karakterisert ved en stabil struktur sammensatt ved folding av en eller flere polypeptidkjeder, holdt sammen av ikke-kovalente bindinger.

2. En polypeptids hovedfunksjon er den primære strukturen av et protein, mens et protein er en kompleks forbindelse med ligandbindende steder som gjør det mulig å binde seg til spesifikke og forskjellige molekyler og være funksjonelt aktiv i cellen.