Forskjellen mellom metalloenzymer og metallaktiverte enzymer

De nøkkelforskjell mellom metalloenzymer og metallaktiverte enzymer er at metalloenzymer har en fast bundet metallion som kofaktor mens metallioner i metallaktiverte enzymer ikke er fast bundet.

Aktiviteten til noen enzymer avhenger av metallioner fordi disse metallioner fungerer som kofaktorer. Disse enzymene er i to hovedkategorier som metalloenzymer og metallaktiverte enzymer. Derfor er disse enzymene forskjellige fra hverandre i henhold til nærvær eller fravær av tett bundet metallioner. La oss diskutere flere detaljer om disse enzymer.

INNHOLD

1. Oversikt og nøkkelforskjell
2. Hva er Metalloenzymer
3. Hva er Metal Activated Enzymer
4. Side ved side-sammenligning - Metalloenzymer vs metallaktiverte enzymer i tabellform
5. Sammendrag

Hva er Metalloenzymer?

Metalloenzymer er enzymer som inneholder en tett bundet metallion. Denne metalljonen danner koordinat kovalente bindinger med aminosyrene i enzymet eller med en protesgruppe. Videre virker det som et coenzym og gir enzymets aktivitet. Når man vurderer plasseringen av metallionen i enzymet, forekommer det vanligvis i en spesifikk region på enzymoverflaten. Derfor forstyrrer ikke ionet bindingen av substratet med det aktive stedet. Noen ganger krever enzymer mer enn en metallion for sin aktivitet. I sjeldne tilfeller krever de to forskjellige metallioner også. De vanligste metaller som involverer i dette er Fe, Zn, Cu og Mn. Metalloenzymene som inneholder andre metallstasjoner enn jern (ikke-heme sentre) er brede spredt i naturen.

Figur 01: Enzyme Action

Eksempler på metalloenzymer:

• Amylase, termolysin er bundet med Ca²⁺ ioner
• Dioldehydrase, glycerol dehydratase er bundet med Co²⁺
• Cytokrom c oksidase, dopamin-b-hydroksylase inneholder Cu²⁺
• Katalase, nitrogenase, peroksidase, succinatdehydrogenase inneholder Fe²⁺
• Arginase, histidin-ammoniakk lyase, pyruvat karboksylase inneholder Mn²⁺

Hva er Metal Activated Enzymer?

Metallaktiverte enzymer er enzymer som har økt aktivitet på grunn av tilstedeværelsen av metallioner. De fleste ganger er disse metallioner enten monovalente eller divalente. Imidlertid er disse ionene ikke tett bundet til enzymet som i metalloenzymer. Metallet kan aktivere substratet, og dermed engasjere seg direkte med enzymets aktivitet. Disse enzymene krever overflødig metallioner. Eks: rundt 2-10 ganger høyere enn konsentrasjonen av enzymet. Det er fordi de ikke kan binde seg med metalljonen permanent. Imidlertid mister disse enzymene sin aktivitet under rensingen.

Eksempler på metaaktiverte enzymer:

• Pyruvat kinase krever K⁺
• Fosfotransferaser krever Mg²⁺ eller Mn²⁺

Hva er forskjellen mellom metalloenzymer og metallaktiverte enzymer?

Metalloenzymer er enzymer som inneholder en tett bundet metallion. Som en unik egenskap har de et fast bundet metallion som kofaktor. Dessuten krever disse enzymene enten en eller to metallioner bundet til en spesifikk region på overflaten av enzymet for deres aktivitet. Metallaktiverte enzymer er enzymer som har økt aktivitet på grunn av tilstedeværelsen av metallioner som ikke er fast bundet. Det er nøkkelforskjellen mellom metalloenzymer og metallaktiverte enzymer. Det er, i motsetning til metalloenzymer, de metallaktiverte enzymene ikke har et fast bundet metallion som kofaktor. I tillegg krever disse enzymene en høy konsentrasjon av metallioner rundt dem.

Sammendrag - Metalloenzymer vs metallaktiverte enzymer

Enzymet, for hvilket aktiviteten avhenger av tilstedeværelsen av metallioner, er av to typer; de er metalloenzymer og metallaktiverte enzymer. Forskjellen mellom metalloenzymer og metallaktiverte enzymer er at metalloenzymer har en fast bundet metallion som kofaktor mens metallioner i metallaktiverte enzymer ikke er fast bundet.

Henvisning:

1. "Metalloprotein." Wikipedia, Wikimedia Foundation, 23. juli 2018. Tilgjengelig her  
2. "Metalloenzyme." Egyptisk Journal of Medical Human Genetics, Elsevier. Tilgjengelig her  

Bilde Courtesy:

1.'Enzyme action'By Muessig - Eget arbeid, (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia