Forskjellen mellom Holoenzyme og Apoenzyme

Nøkkelforskjell - Holoenzyme vs Apoenzyme
 

Enzymer er biologiske katalysatorer som øker frekvensen av kjemiske reaksjoner i kroppen. De er proteiner som består av aminosyresekvenser. Enzymer er involvert i kjemiske reaksjoner uten å bli konsumert. De er spesifikke for substrater og kjemiske reaksjoner. Funksjonen av enzymet støttes av forskjellige ikke-proteinholdige små molekyler. De er kjent som kofaktorer. De hjelper enzymer i deres katalytiske virkning. Disse kofaktorene kan være metallioner eller koenzymer; de kan også være uorganiske eller organiske molekyler. Mange enzymer krever at en kofaktor blir aktiv og initierer den katalytiske funksjonen. Basert på bindingen med kofaktor har enzymer to former som heter apoenzyme og holoenzym. Hovedforskjellen mellom holoenzym og apoenzyme er det apoenzyme er proteinkomponenten i enzymet som er inaktiv og ikke bundet til kofaktoren samtidig som holoenzym er proteinkomponenten til enzymet og bundet kofaktor som skaper den aktive formen av enzymet.

INNHOLD

1. Oversikt og nøkkelforskjell
2. Hva er Holoenzyme 
3. Hva er Apoenzyme
4. Side ved side-sammenligning - Holoenzyme vs Apoenzyme i tabellform
5. Sammendrag

Hva er Holoenzyme?

Enzymer er proteiner som katalyserer biokjemiske reaksjoner i cellene. De fleste enzymer krever et lite ikke-proteinmolekyl for å initiere katalytiske funksjoner. Disse molekylene er kjent som kofaktorer. Kofaktorer er hovedsakelig uorganiske eller organiske molekyler. Kofaktorer er kategorisert i to hovedtyper kalt metallioner og koenzymer. Bindingen av koaktoren er viktig for aktiveringen av enzymet og initiering av den kjemiske reaksjonen. Når proteinkomponenten til enzymet er bundet til koaktoren, er det fullstendige molekylet kjent som et holoenzym. Holoenzyme er katalytisk aktiv. Derfor binder den aktivt med substratene og øker reaksjonshastigheten. Coenzymene binder løst med enzymer, mens protese grupper binder seg tett med apoenzymer. Noen kofaktorer binder til enzymets aktive sted. Ved binding forandrer det konformasjonen av enzymet og forbedrer bindingen av substrater til det aktive stedet av enzymet.

DNA-polymerase og RNA-polymerase er to holoenzymer. DNA-polymerase krever at magnesiumioner blir aktive og initierer DNA-polymerisering. RNA-polymerase trenger sigma-faktor for sin katalytiske funksjon.

Hva er Apoenzyme?

Apoenzyme er enzymet før bindingen med kofaktoren. Apoenzymet er med andre ord proteindelen av enzymet som mangler koaktoren. Apoenzyme er katalytisk inaktiv og ufullstendig. Den danner et aktivt enzymsystem ved kombinering med et koenzym og bestemmer spesifisiteten til dette systemet for et substrat. Det er mange kofaktorer som binder med apoenzymer for å lage holoenzymer. Vanlige koenzymer er NAD +, FAD, koenzym A, B-vitaminer og vitamin C. Vanlige metallioner som binder med apoenzymer er jern, kobber, kalsium, sink, magnesium etc. Cofactors binder seg tett eller løst med apoenzymet for å konvertere apoenzymet til holoenzym. Når koaktoren er fjernet fra holoenzymet, blir den omgjort til apoenzyme, som er inaktiv og ufullstendig.

Tilstedeværelsen av kofaktoren på det aktive stedet for apoenzymet er essensielt fordi de gir grupper eller steder som proteindelen av enzymet ikke har for å katalysere reaksjonen.

Figur 01: Apoenzyme og Holoenzyme

Hva er forskjellen mellom Holoenzyme og Apoenzyme?

Holoenzyme vs Apoenzyme
Holoenzyme er et aktivt enzym bestående av et apoenzym bundet til dets kofaktor.	Apoenzyme er proteinkomponenten som mangler sin kofaktor.
kofaktor
Holoenzyme er bundet til sin kofaktor.	Apoenzyme er enzymkomponenten uten kofaktoren.
Aktivitet
Holoenzyme er katalytisk aktiv.	Apoenzyme er katalytisk inaktiv.
fullstendighet
Holoenzyme er komplett og kan starte reaksjonen.	Apoenzyme er ufullstendig og kan ikke initiere reaksjonen.
eksempler
DNA-polymerase, RNA-polymerase er eksempler på holoenzym.	Aspartat-transkarbamoylase er et eksempel på apoenzyme.

Sammendrag - Holoenzyme vs Apoenzyme

Enzymer er biologiske katalysatorer av cellene. De senker energien som trengs for reaksjonshendelse. Enzymer øker reaksjonshastigheten ved aktivt å indusere substratet som omdannes til produkter. De katalyserer spesifikt reaksjonene uten å gå inn i reaksjonene. Enzymer er sammensatt av proteinmolekyler. Proteindelen av enzymet er kjent som apoenzyme. Apoenzyme trenger binding med ikke-proteinaktige små molekyler kalt cofactors for å bli aktive. Når apoenzymet binder med kofaktor, er komplekset kjent som holoenzym. Holoenzyme er katalytisk aktiv for å initiere den kjemiske reaksjonen. Substratet binder med holoenzymet, ikke med apoenzymet. Dette er forskjellen mellom holoenzym og apoenzyme.

Last ned PDF-versjonen av Holoenzyme vs Apoenzyme

Du kan laste ned PDF-versjonen av denne artikkelen og bruke den til offline-formål som i sitatnotater. Vennligst last ned PDF-versjon her Forskjellen mellom Holoenzyme og Apoenzyme.

referanser:

1. "Strukturell biokjemi / Enzym / Apoenzyme og Holoenzyme." Strukturell biokjemi / Enzym / Apoenzyme and Holoenzyme - Wikibooks. N.p., n.d. web. Tilgjengelig her. 12. juni 2017.
2. BIOCHEMISTRY. N.p., n.d. web. Tilgjengelig her. 13. juni 2017.

Bilde Courtesy:

1. "Enzymer" Av Moniquepena - Eget arbeid (Public Domain) via Commons Wikimedia