Forskjellen mellom Chaperones og Chaperonins

De nøkkelforskjell mellom chaperons og chaperonins er det chaperones utfører et bredt spekter av funksjoner, inkludert folding og nedbrytning av proteinet, hjelpemidler i proteinmontering, etc., mens nøkkelfunksjonen til chaperoniner er å bistå i folding av store proteinmolekyler.

Molekylære chaperoner eller chaperoner er proteinmolekyler som hjelper til med å brette proteiner i komplekse strukturer. Derfor er chaperoniner en type chaperon, som inkluderer varmeskokproteiner. Ut av alle typer chaperoner er chaperoniner de mest studerte proteiner på grunn av den viktige rollen det spiller under riktig proteinfolding. Derfor forhindrer virkningen av chaperoner og chaperoniner den irreversible aggregering av proteiner og derved muliggjør deres funksjonalitet. Chaperoner og chaperoniner er forskjellig nøye basert på funksjonaliteten til de to molekylene.

INNHOLD

1. Oversikt og nøkkelforskjell
2. Hva er Chaperones
3. Hva er Chaperonins
4. Likheter mellom Chaperones og Chaperonins
5. Side ved side-sammenligning - Chaperones vs Chaperonins i tabellform
6. Sammendrag

Hva er Chaperones?

Chaperoner er proteiner som hjelper til med proteinmontering, folding av proteiner og i nedbrytningsprosessen av proteinene. Derfor er det mange klasser av molekylære chaperoner. Kaperne som binder til de hydrofobe overflatene av proteinene letter foldingen og forhindrer irreversibel aggregering av proteiner. Videre kan chaperoner kategoriseres i forskjellige klasser basert på størrelse og mobilrom. Chaperoniner er en av de viktigste klassene av chaperones, som er varmestøtproteiner.

Figur 01: Chaperon Action

Videre er kaperoner nødvendige for prosessen med proteindegradering. Når proteiner gjennomgår misfolding, er chaperones involvert i ubiquitinasjonsprosessen som fører til ødeleggelse av proteinet.

Hva er Chaperonins?

Chaperonin er en klasse av chaperones som er spesielt involvert i folding av store proteiner. De har en bestemt struktur. Chaperoniner inneholdt en to-ring struktur som enten kan være homodimere eller heterdimere. Disse to ringstrukturer danner to sentrale hulrom. Hver underenhet har et domene som kan binde seg til den hydrofobe overflaten av proteinet. Når bindingen finner sted, gir chaperoninene en konformasjonsendring i proteinet. Dette tillater riktig folding av proteinet.

Figur 02: Chaperoniner

Det er to hovedkategorier av chaperoniner, nemlig gruppe I-chaperoniner og gruppe II-chaperoniner. Gruppe I-chaperoniner er prokaryote og inneholder hovedsakelig bakterielle varslingsproteiner som Hsp60 og prokaryotisk GroEL. Gruppe II-chaperoniner inkluderer arkean og eukaryotiske chaperoniner. Noen av grupp II-chaperoniner er T-kompleks-relatert polypeptid og GroES.

Hva er likhetene mellom Chaperones og Chaperonins?

• Kaperoner og kaperoniner er proteiner.
• De er hovedsakelig involvert i proteinfolding.
• Begge binder seg til de hydrofobe områdene av proteinet.
• De kan syntetiseres in vitro og kan brukes i mye forskning relatert til protein misfolding.

Hva er forskjellen mellom Chaperones og Chaperonins?

Chaperoner er proteiner som involverer protein folding, nedbrytning og montering. Dermed er det flere underkategorier av chaperoner basert på virkningsmekanismen. Noen involverer proteinfolding, mens noen involverer i oppløseliggjøring av aggregerte proteiner. På den annen side er chaperoniner en type chaperoner, som spesielt involverer i stor proteinfolding. Dette er nøkkelen forskjellen mellom chaperons og chaperonins. Videre er det to grupper av chaperoniner; gruppe I chaperoniner og gruppe II chaperoniner.

Infografisk under viser forskjellen mellom chaperons og chaperonins i tabellform.

Sammendrag - Chaperones vs Chaperonins

Chaperoner er en bred klasse av biomolekyler, som er proteiner. De hjelper til med proteinfolding, nedbrytning og proteinmontering. Chaperoniner er en klasse av chaperones som spesifikt fungerer i stor proteinfolding. Derfor er nøkkelforskjellen mellom chaperons og chaperoniner basert på funksjonen til de to proteinene. De varierer også i struktur. Chaperones varierer i struktur, mens chaperonins har en to-ringet spesifikk struktur.

Henvisning:

1.Slavotinek, A M og L G Biesecker. "Utvikle rollen av kaperoner og kaperoniner i menneskelig sykdom." Fremskritt i pediatrik., U.S. National Library of Medicine, september 2001. Tilgjengelig her  

Bilde Courtesy:

1. "Membranproteiner i komplekser" Av Medievalpacman - Eget arbeid, (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia  
2. "GroES-GroEL top" Av Ingen maskinlesbar forfatter gitt. (Offentlig domene) via Commons Wikimedia