Hva er funksjonen av hemoglobin i menneskekroppen

Hemoglobin (Hb) er et metalloprotein som finnes i røde blodlegemer. Røde blodlegemer transporterer oksygen gjennom hele kroppen. Alle vertebrater unntatt fisk, har hemoglobin i de røde blodcellene som oksygenbærer. Hemoglobin utgjør 96% tørrvekt av den røde blodlegemet og inneholder jern. Alle menneskelige legemer inneholder hemoglobin. Det normale hemoglobinnivået hos en normal hann er 13,8 - 17,2 g / dL. Voksenhunne (ikke-gravid) skal ha 12,1 - 15,1 g / dl hemoglobin.

Denne artikkelen vil se på,

1. Hva er strukturen av hemoglobin
2. Hva er hemoglobins funksjon i menneskekroppen

Hva er strukturen av hemoglobin

Hemoglobin er et multi-underunit globulært protein, som har en kvaternær struktur - fire globin-underenheter er arrangert i en tetrahedral struktur. Hvert globulært proteinunderenhet inneholder en proteinkjede som er assosiert med ikke-protein, protese heme-gruppe. Alfa-helixstrukturen til globinproteinene skaper en lomme som binder hemegruppen. Globinproteiner syntetiseres av ribozymer i cytosol. Heme-delen er syntetisert i mitokondriene. Et ladet jernatom holdes i porfyrinringen ved kovalent binding av jern med fire nitrogenatomer i samme plan. Disse N-atomene tilhører imidazolringen av F8-histidinresten i hver av de fire globin-underenheter. I hemoglobin finnes jern som Fe²⁺.

Menneskekroppen inneholder tre hemoglobintyper: Hemoglobin A, Hemoglobin A₂, og hemoglobin F. Hemoglobin A er den vanligste typen. Hemoglobin A er kodet av HBA1, HBA2, og HBB gener. De fire underenheter av hemoglobin A består av to a og to p-underenheter (a₂β₂). Hemoglobin A2 og hemoglobin F er sjeldne, og de består av to a- og toδ-underenheter og henholdsvis to a og to y-underenheter. Hos spedbarn er hemoglobintypen Hb F (a₂γ₂).

Figur 1: Struktur av hemoglobin

Hva er funksjonen av hemoglobin i menneskekroppen

1. Hemoglobin er en oksygenbærer.
2. Hemoglobin er en karbondioksidbærer.
3. Hemoglobin gir den røde fargen til blod.
4. Hemoglobin opprettholder formen av de røde blodcellene.
5. Hemoglobin virker som en buffer.
6. Hemoglobin interagerer med andre ligander.
7. Hemoglobin nedbrytning akkumulerer fysiologisk aktive katabolitter.

Oksygenbærer

Hovedfunksjonen til hemoglobin er transport av oksygen fra lungene til alle kroppens vev. Den oksygenbindende kapasiteten til hemoglobin er 1,34 ml O₂ per gram. Hver globin-underenhet av hemoglobinmolekylet kan binde med en Fe²⁺ ion. Afhengigheten av hemoglobin mot oksygen oppnås av Fe²⁺ ion. Hver Fe²⁺ kan binde med ett oksygenmolekyl. Bindingen av oksygen oksiderer Fe²⁺ inn i Fe³⁺. Et atom i oksygenmolekylet, som binder til Fe²⁺ blir et superoksid, der det andre oksygenatomet stikker ut i en vinkel. Det oksygenbundne hemoglobin blir referert til som oxyhemoglobin. Når blod når et oksygenmangel, blir oksygen dissociert fra hemoglobin og diffundert inn i vevet. Den O₂ er terminalelektronacceptoren i prosessen kalt oksidativ fosforylering i produksjonen av ATP. Fjernelsen av O₂ gjør strykejernet til redusert form. Det oksygen-ubundne hemoglobin er referert til som deoxyhemoglobin. Oksidasjon av Fe²⁺ inn i Fe³⁺ skaper metemoglobin som ikke kan binde med O₂.

Carbon Dioxide Carrier

Hemoglobin transporterer også karbondioksid fra vev til lunger. 80% av karbondioksidet transporteres via plasma. Kuldioxid konkurrerer ikke med oksygenbindingsstedet for hemoglobin. Det binder seg til proteinstrukturen bortsett fra jernbindende stilling. Kullsyrebundet hemoglobin refereres til som carbaminohemoglobin.

Påvirkning på røde blodceller

Hemoglobin gir en rød farge til røde blodceller med Fe²⁺ ioner. Med røde blodlegemer når blodet sin unike røde farge. Plasma, uten røde blodlegemer, har en blek gul farge. Formen på de røde blodcellene holdes opp av hemoglobin. Røde blodceller er biconcave-disker som er flatt og deprimert i midten. De har en hantelformet tverrsnitt. Hemoglobingen består også av forskjellige alleler. De fleste mutanter kan forårsake ingen sykdom. Men noen mutanter kan forårsake arvelige sykdommer som hemoglobinpathesis.

Figur 2: Røde blodlegemer

Buffering Action

Hemoglobin opprettholder blodets pH på 7,4. Akkumulering av karbondioksid i blodet reduserer pH fra 7,4. Forandringen av pH kan reverseres ved ventilasjon. På grunn av denne buffering av hemoglobin kan alle enzymatiske reaksjoner i kroppen, som foretrekker denne pH, foregå uten forstyrrelse.

Interaksjon med ligander

Hemoglobiner binder også til andre ligander som karbonmonoksid, nitrogenoksid, cyanid, svovelmonoksyd, sulfid og hydrogensulfid. Binding av karbonmonoksid kan noen ganger være dødelig fordi bindingen er irreversibel. Hemoglobin kan også transportere medisiner til deres handlingssted.

Produksjon av fysiologiske aktive katabolitter

Aldring og mangler i cellen kan drepe de røde blodcellene, akkumulere ulike fysiologisk aktive katabolitter. Hemoglobin av de døde røde blodceller blir fjernet fra sirkulasjonen av hemoglibintransportøren, CD163. Hemnedbrytning, som forekommer i monocytter og makrofager, er en naturlig kilde til karbonmonoksydgenerasjonen. bilirubin er det endelige produktet av hemdegradering. Det blir utskilt som galle inn i tarmen. Bilirubin omdannes til urobilinogen som er funnet i avføring, og gir den unike, gule fargen. På den annen side er jern, som er fjernet fra heme, omgjort til ferritin og lagres i vev for senere bruk.

Hemoglobin kan også bli funnet i andre celler i kroppen enn røde blodlegemer. Andre hemoglobinbærende celler er makrofager, alveolære celler i lungene og mesangialceller i nyrene. Hemoglobin fungerer som regulator av jernmetabolisme og en antioksidant i disse cellene.

Henvisning:
1. "Hemoglobin". Wikipedia, den frie encyklopedi. 2017. Tilgang 15. februar 2017
2. Davis C. P. og Shiel W. C. "Hemoglobin". MedicineNet, 2015.htm. Tilgang 15. februar 2017
3. "Struktur og funksjoner av hemoglobin". Alle medisinske ting, 2017. Tilgang 15 feb.2017

Bilde Courtesy:
1. "1904 Hemoglobin" Av OpenStax College - Anatomi og fysiologi, Connexions nettsted. 19. juni 2013. (CC BY 3.0) via Commons Wikimedia 
2. "Røde blodceller" Av Jessica Polka - Eget arbeid (CC BY-SA 4.0) via Commons Wikimedia