Forskjell mellom lås og nøkkel og indukt passform

Lås vs Nøkkel vs Induced Fit

Enzymer er kjent som biologiske katalysatorer, som brukes i nesten alle cellereaksjoner, i organismer. De kan øke frekvensen av en biokjemisk reaksjon, uten at enzymet blir forandret seg ved reaksjonen. På grunn av gjenbrukbarheten kan selv en liten konsentrasjon av et enzym være svært effektiv. Alle enzymer er proteiner og kuleformet. Imidlertid, som alle andre katalysatorer, endrer disse biologiske katalysatorene ikke den endelige mengden produkter, og de kan ikke gjøre reaksjoner til å forekomme. I motsetning til den andre normale katalysatoren katalyserer enzymer bare en type reversibel reaksjon, såkalt reaksjonsspesifikk. Siden enzymer er proteiner; de kan fungere innenfor et bestemt temperatur-, trykk- og pH-område. De fleste enzymer katalyserer reaksjoner ved å lage en serie "enzym-substratkomplekser". I disse kompleksene binder substratet seg tett til enzymer som samsvarer med overgangstilstanden. Denne tilstanden har den laveste energien; derfor er den mer stabil enn overgangstilstanden til en ikke-katalysert reaksjon. Følgelig reduserer et enzym aktiveringsenergien av biologisk reaksjon, som den katalyserer. To hovedteorier brukes til å forklare hvordan enzym-substratkomplekser dannes. De er lock-and-key teori og induced-fit teori.

Lås-og-nøkkelmodell

Enzymer har veldig presis form, som inkluderer en klype eller lomme som kalles aktive steder. I denne teorien passer substratet til et aktivt sted som en nøkkel inn i en lås. Hovedsakelig ioniske bindinger og hydrogenbindinger holder substratet i de aktive stedene for å danne enzym-substratkomplekset. Når det er dannet, katalyserer enzymet reaksjonen ved å bidra til å forandre substratet, enten splitte det fra hverandre eller feste stykker sammen. Denne teorien avhenger av nøyaktig kontakt mellom de aktive stedene og substratet. Derfor kan denne teorien ikke være helt korrekt, spesielt når tilfeldig bevegelse av substratmolekyler er involvert.

Induced-Fit modell

I denne teorien endrer det aktive stedet sin form for å legge inn et substratmolekyl. Enzymet, etter binding med et bestemt substrat, tar opp sin mest effektive form. Derfor er formen på enzymet påvirket av substratet som formen på en hanske påvirket av hånden på den. Deretter forvrenger enzymmolekylet substratmolekylet, strekker bindingene og gjør substratet mindre stabilt, og senker dermed aktiveringsenergien til reaksjonen. Siden aktiveringsenergien er lav, skjer reaksjonen med stor fart som danner produktene. Etter at produktene er sluppet, vender aktiveringsstedet til enzymet tilbake til sin opprinnelige form og binder det neste substratmolekylet.

Hva er forskjellen mellom Lock-and-Key og Induced-Fit?

• Induced-fit teori er en modifisert versjon av lås-og-nøkkel teori.

• I motsetning til Lås-og-nøkkelteorien er ikke induced-fit teori avhengig av den nøyaktige kontakten mellom det aktive nettstedet og substratet.

• I Induced-fit-teori påvirkes enzymformen av substratet, mens substratformen i Lås-og-nøkkelteori påvirkes av enzymet.

• I Lås-og-nøkkelteori har aktivesidene en presis form, mens den aktive siden i Induced-Fit-teorien ikke har en presis form, men senere blir sideformen dannet i henhold til substratet, som skal binde.